导读:波鸿鲁尔大学(Ruhr-Universit t Bochum)和柏林自由大学(Freie Universit t Berlin)的研究人员阐明了酶催化制氢的关键步骤。这对以生物酶辅助工业制氢的zui终目的来说具有重要意义。
上海恒远报道:[FeFe]-hydrogenases([FeFe]-氢化酶)能有效地将电子和质子转化为氢,因此这种酶类是发掘生物产能潜力的潜在候选者。 我们需要准确地了解它们的工作原理, 文章作者之一Thomas Happe教授说。
由波鸿的Thomas Happe和Martin Winkler博士,以及柏林的Sven Stripp博士牵头领导的这项研究zui近发表于《Nature Communications》。
酶的双向工作
氢化酶可以把质子和电子转化为氢,也可以把氢分裂为质子和电子,两种反应发生在酶的活性中心。这一复杂结构被称作H集群(H-cluster),由6个铁和6个硫原子组成。催化时,这一集群经历了许多中间态。
氢分子(H2)分裂时先自发与H-cluster结合。 该领域研究人员认为,在*步反应中,H2必须不均匀地分裂, Martin Winkler解释道。此时生成了带正电荷的质子(H+)和带负电荷的氢离子(H-),然后继续快速反应形成2个质子和2个电子。 当活性酶处于氢化状态,氢离子才能与活性中心结合,但这个状态极不稳定,因此至今没人证实过它的存在。
让不稳定的状态露原型
研究人员用氢离子增强H-cluster状态,使其可被光谱验证。当氢被分裂时,化学反应的平衡点位于质子、氢化离子和氢分子之间。催化H-cluster状态的动态平衡决定了氢的三种状态的浓度。当研究人员额外向这个混合物中添加大量的质子和氢时,平衡开始向氢化物状态移动。活性中心开始积累大量带负电荷的氢化离子,允许光谱设备检测。
研究小组还发现了产氢反应的另一中间态,氢化中间态。 我们*次用实验证明了氢化酶的催化原理, Thomas Happe总结道。 这些结果为氢的工业化生产提供了重要依据,催化酶每秒可以生成1万个氢分子。
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